Bonjour,

je réponds encore à Svenn.

«  »Les interactions entre le T20 et la GP41 sont plutôt liées aux très nombreuses glutamines, et autres restes d’acide aspartique. Et effectivement, les changements conformationnels sont inhibés. Voici l’explication donnée par Rxlist :"

Va voir comment ca se passe sur la grippe ou sur les paramyxo par exemple, ces virus fusionnent de la même façon que le hiv et ils n’ont jamais eu besoin d’oxydoréduction de quoi que ce soit pour fusionner."

Je te parle de la manière dont la T20 est susceptible de s’accrocher à la GP41 (par liaisons H ou forces de Van der Waals, je ne fais jamais allusion à un quelcoque acide aminé soufré (glutamine et acide aspartique ne portent pas de SH, que diable !) et tu me réponds sur la fusion entre GP41 et la protéine membranaire CD4. Soyons cohérent !

« L’oxydoréduction observée chez les rétrovirus est une bete isomerisation de pont disulfure (SH + S-S ---> S-S + SH ) qui permet de casser le lien covalent entre gp41 et gp120. Une fois que gp120 a interagi avec les recepteurs, l’isomerisation permet d’écarter gp120, d’exposer ainsi gp41 à la surface et de permettre à celle-ci de démarrer la fusion proprement dite. C’est tout. La fusion, c’est gp41 et elle seule. »

Certes, la seule GP41, qui s’insère obliquement dans la membrane cellulaire, procure la fusion. Mais ce que tu appelles « isomérisation » n’est qu’un bilan. Pour que ces réactions aient lieu, il faut des enzymes rédox. On ne peut écarter l’intervention des phénomènes d’oxydoréduction. Au labo de chimie, un tel échange n’est pas spontané, et donc encore moins dans la nature, à moins, je le répète, d’enzymes rédox spécifiques.

Pour le reste, la description « macroscopique » des mécanismes que tu donnes, et qui est donnée par la plupart des biologistes, ne me satisfait pas. Dans la plupart des publications, on aligne des séquences protéiques d’une part, et d’autre part on fait cristalliser les mêmes protéines avec ou sans molécules complémentaires (médicaments...), on étudie aux RX, et on pense que les modélisations du type « Monte carlo » vont permettre de déterminer l’emplacement des divers atomes et comprendre pourquoi telle molécule interagit et pourquoi telle autre ne le fait pas.

Mais, bon sang, ne savez vous pas, vous les biologistes, que les chimistes ne font aucune confiance dans ces modélisations et qu’elles peuvent donner des erreurs relatives sur les emplacements atteignant 1000% !!

Et de plus, vous ne vous posez pas de questions quant à la présence ou non de tel ou tel acide aminé dans la protéine. Tout est étudié de manière globale, ou mieux, on n’étude ces acides aminés qu’en terme d’interaction de type liaison H ou VdW, en dehors de quelques exceptions, par exemple du caractère prototropique de l’histidine et du caractère « agent de dénitrification » de la tyrosine.

Les cystéines ne sont malheureusement pas suffisamment étudiées dans le contexte oxydoréducteur, et pourtant, c’est une de leur propriété principale. Non seulement elles sont oxydées, grâce à la GPx, en ponts disulfure, mais elles donnent lieu également à des réactions de détoxification irréversibles lorsque la GPx n’est plus assez efficace, allant jusqu’à la formation de sulfates sous l’action des oxydants cellulaires. Et c’est bien ce qu’on observe dans le sida :

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=10710208